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<!DOCTYPE html>

<title>Β-Oxidation</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">β-Oxidation</h1>

</header>

</div>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Fetts%C3%A4ureoxidation" class="mw-redirect" title="Fettsäureoxidation">Fettsäureoxidation</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Untergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;">via <a href="Acyl-CoA-Dehydrogenase" title="Acyl-CoA-Dehydrogenase">Acyl-CoA-Dehydrogenase</a><br>via Acyl-CoA-Oxidase

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0006635">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

<p>Als <b>β-Oxidation</b> bezeichnet man den biochemischen Abbaumechanismus der <a href="Fetts%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Fettsäure">Fettsäuren</a>. Die Bezeichnung bezieht sich auf die am β-C-Atom der Fettsäure stattfindenden <a href="Oxidation" title="Oxidation">Oxidationen</a>. Die β-Oxidation wurde früher auch als <i>Fettsäurespirale</i> bezeichnet.

</p><p>Die β-Oxidation wurde schon 1904 von <a href="Franz_Knoop" title="Franz Knoop">Franz Knoop</a> in Freiburg entdeckt. Erst 50 Jahre später indes wurde der genaue Mechanismus dieses Stoffwechselweges aufgeklärt. Die β-Oxidation erfolgt bei tierischen Zellen größtenteils in den <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a>, bei pflanzlichen Zellen in den <a href="Glyoxysomen" class="mw-redirect" title="Glyoxysomen">Glyoxysomen</a>.

</p><p>An der β-Oxidation sind Proteine der folgenden Gene beteiligt: CPT1A, CPT1B, CPT1C, <a href="CPT2" class="mw-redirect" title="CPT2">CPT2</a>, HSD17B4, ECH1, HADHA, HADHB, ECHS1, EHHADH, ECI1, HADH, CROT.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Vorbereitung">Vorbereitung</h2></div>

<p>Bevor die eigentliche β-Oxidation beginnen kann, müssen die sonst sehr reaktionsträgen Fettsäuren zunächst im <a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a> „aktiviert“ und anschließend vom Zytosol in die Matrix der Mitochondrien transportiert werden, wo die β-Oxidation stattfindet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Aktivierung_der_Fettsäure"><span id="Aktivierung_der_Fetts.C3.A4ure"></span>Aktivierung der Fettsäure</h3></div>

<p>Ziel der Aktivierung ist die Bildung von <a href="Coenzym_A#Acyl-CoA" title="Coenzym A">Acyl-CoA</a> durch Übertragung der Fettsäure auf Coenzym A. Hierbei entsteht eine energiereiche <a href="Thioester" title="Thioester">Thioesterbindung</a>, die die weiteren Reaktionsschritte ermöglicht.

Im ersten Schritt wird dazu <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> zu <a href="Pyrophosphat" class="mw-redirect" title="Pyrophosphat">Pyrophosphat</a> und <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">AMP</a> gespalten, das direkt zur Bildung von Acyl-AMP (auch: Acyl-Adenylat) genutzt wird. Parallel zur Spaltung des Pyrophosphats in einfaches Phosphat durch eine Pyrophosphatase kann die Fettsäure unter Abspaltung des AMP durch die frei werdende Energie mit Coenzym A verestert werden.

Die so aktivierte Form der Fettsäure nennt man Acyl-CoA. Beide Reaktionen werden von einer <a href="Fetts%C3%A4ure-CoA-Ligasen" class="mw-redirect" title="Fettsäure-CoA-Ligasen">Fettsäure-CoA-Ligase</a> katalysiert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Transport_in_die_mitochondriale_Matrix">Transport in die mitochondriale Matrix</h3></div>

<p>Danach wird die Acylgruppe unter Abspaltung des Coenzym A durch das Enzym Carnitin-Acyltransferase I auf <a href="Carnitin" title="Carnitin">Carnitin</a> übertragen und aktiv in die Matrix der Mitochondrien transportiert. Dieser Vorgang wird durch den <a href="Carnitin-Acylcarnitin-Transporter" title="Carnitin-Acylcarnitin-Transporter">Carnitin-Acylcarnitin-Transporter</a> (CACT) katalysiert, der im Antiport Acyl-Carnitin in die mitochondriale Matrix hinein und gleichzeitig Carnitin heraus befördert. In der Matrix wird der Acylrest durch die <a href="Carnitin-Acyltransferase_II" class="mw-redirect" title="Carnitin-Acyltransferase II">Carnitin-Acyltransferase II</a> von Carnitin abgelöst und zurück auf Coenzym A übertragen. Während die aktivierte Fettsäure nun dem Abbau zur Verfügung steht, wird das Carnitin durch den CACT wieder ins Zytosol exportiert. Die Acyl-CoA-Aktivierung ist nicht reversibel: eine aktivierte Fettsäure wird abgebaut.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigentliche_β-Oxidation"><span id="Eigentliche_.CE.B2-Oxidation"></span>Eigentliche β-Oxidation</h2></div>

<p>Je nach Art der Fettsäure (Anzahl der C-Atome, Lage und Konfiguration etwaiger Doppelbindungen) kann sich der Ablauf des Abbaus von dem der geradzahligen, gesättigten Fettsäuren unterscheiden, da gegebenenfalls zusätzliche Reaktionen notwendig sind, um geeignete Substrate für die Enzyme der β-Oxidation zu schaffen oder weil andere Reaktionsprodukte als Acetyl-CoA anfallen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Abbau_geradzahliger,_gesättigter_Fettsäuren"><span id="Abbau_geradzahliger.2C_ges.C3.A4ttigter_Fetts.C3.A4uren"></span>Abbau geradzahliger, gesättigter Fettsäuren</h3></div>

<p>Der eigentliche Abbau kann in vier aufeinander folgende Schritte unterteilt werden:

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="FAD-abhängige_Oxidation"><span id="FAD-abh.C3.A4ngige_Oxidation"></span>FAD-abhängige Oxidation</h4></div>

<dl><dd>Am Acyl-CoA wird durch das Enzym <a href="Acyl-CoA-Dehydrogenase" title="Acyl-CoA-Dehydrogenase">Acyl-CoA-Dehydrogenase</a> zwischen Kohlenstoffatom 2 (C<sub>α</sub>) und 3 (C<sub>β</sub>) eine <a href="Cis-trans-Isomerie" title="Cis-trans-Isomerie">trans</a>-Doppelbindung geknüpft. Dies ist für ungesättigte Fettsäuren ungewöhnlich, die sonst meist in cis-Konfiguration vorliegen, jedoch notwendig, da das Enzym des nächsten Schrittes, die Enoyl-CoA-Hydratase, nur Fettsäuren in trans-Konfiguration erkennt. Bei diesem Vorgang wird außerdem ein <a href="Flavin-Adenin-Dinukleotid" title="Flavin-Adenin-Dinukleotid">FAD</a> zu FADH<sub>2</sub> reduziert.</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Hydratisierung">Hydratisierung</h4></div>

<dl><dd>Durch die Enoyl-CoA-Hydratase wird stereospezifisch Wasser an die neu entstandene Doppelbindung addiert, und zwar an das β-C-Atom. Es entsteht hierdurch L-3-Hydroxyacyl-CoA (auch: L-β-Hydroxyacyl-CoA).</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="NAD+-abhängige_Oxidation"><span id="NAD.2B-abh.C3.A4ngige_Oxidation"></span>NAD<sup>+</sup>-abhängige Oxidation</h4></div>

<dl><dd>In der nächsten Reaktion wird die C<sub>3</sub>-Hydroxygruppe durch <small>L</small>-3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase (auch: β-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase) zu einer Ketogruppe oxidiert. Cofaktor hierbei ist <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NAD<sup>+</sup></a>, das die entstehenden Elektronen aufnimmt und so zu NADH + H<sup>+</sup> reduziert wird. Dieser Schritt ist der namensgebende für den gesamten Mechanismus. Ein Beispiel ist die <a href="Dehydrierung" title="Dehydrierung">Dehydrierung</a> von <a href="Stearins%C3%A4ure" title="Stearinsäure">2-Hydroxystearat </a> zu <a href="Stearins%C3%A4ure" title="Stearinsäure">2-Oxostearat</a> durch die <a href="2-Hydroxyfetts%C3%A4ure-Dehydrogenase" title="2-Hydroxyfettsäure-Dehydrogenase">2-Hydroxyfettsäure-Dehydrogenase</a>.</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Thiolyse">Thiolyse</h4></div>

<dl><dd>Unter Aufnahme eines Coenzym A spaltet das Enzym 3-Keto-Thiolase <a href="Coenzym_A#Acetyl-CoA" title="Coenzym A">Acetyl-CoA</a> (aktivierte <a href="Essigs%C3%A4ure" title="Essigsäure">Essigsäure</a>) ab, und ein um zwei Kohlenstoffatome verkürztes Fettsäuremolekül (in Form von <a href="Acyl-CoA" class="mw-redirect" title="Acyl-CoA">Acyl-CoA</a>) bleibt zurück, das wieder dem ersten Schritt zugeführt werden kann.</dd></dl>

<dl><dd>Diese Reaktionsabfolge wiederholt sich so lange, bis zum Schluss zwei Acetyl-CoA übrigbleiben.</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Abbau_ungeradzahliger_Fettsäuren"><span id="Abbau_ungeradzahliger_Fetts.C3.A4uren"></span>Abbau ungeradzahliger Fettsäuren</h3></div>

<p>Der Abbau <a href="Ungeradzahlige_Fetts%C3%A4uren" title="Ungeradzahlige Fettsäuren">ungeradzahliger Fettsäuren</a> unterscheidet sich von dem der geradzahligen dadurch, dass zum Schluss nicht Acetyl-CoA, sondern <a href="Coenzym_A#Propionyl-CoA" title="Coenzym A">Propionyl-CoA</a> übrig bleibt. Dieses wird nun in mehreren Schritten zu <a href="Succinyl-CoA" title="Succinyl-CoA">Succinyl-CoA</a>, einem Metaboliten des <a href="Citrat-Zyklus" class="mw-redirect" title="Citrat-Zyklus">Citrat-Zyklus</a>, umgebaut.

</p><p>Dazu wird das Propionyl-CoA zunächst unter Spaltung eines ATP am α-C-Atom <a href="Carboxylierung" title="Carboxylierung">carboxyliert</a>. Katalysiert wird diese Reaktion durch die <a href="Propionyl-CoA-Carboxylase" title="Propionyl-CoA-Carboxylase">Propionyl-CoA-Carboxylase</a>, die als Cofaktor <a href="Biotin" title="Biotin">Biotin</a> (Vitamin B<sub>7</sub>) enthält. Es entsteht <a href="Methylmalonyl-CoA" title="Methylmalonyl-CoA">(<i>S</i>)-Methylmalonyl-CoA</a>, das im nächsten Schritt durch die Methylmalonyl-CoA-Racemase in (<i>R</i>)-Methylmalonyl-CoA umgewandelt wird. Zuletzt wird die Carboxygruppe durch die <a href="Methylmalonyl-CoA-Mutase" title="Methylmalonyl-CoA-Mutase">Methylmalonyl-CoA-Mutase</a>, <a href="Cobalamin" class="mw-redirect" title="Cobalamin">Vitamin-B<sub>12</sub></a>-abhängig, vom α-C-Atom auf das Kohlenstoffatom der Methylgruppe übertragen, wodurch Succinyl-CoA gebildet wird, das dem Citrat-Zyklus zugeführt werden kann.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Abbau_ungesättigter_Fettsäuren"><span id="Abbau_unges.C3.A4ttigter_Fetts.C3.A4uren"></span>Abbau ungesättigter Fettsäuren</h3></div>

<p>Da die meisten Doppelbindungen der natürlich vorkommenden ungesättigten Fettsäuren eine cis-Konfiguration aufweisen, die Enzyme der β-Oxidation aber nur Substrate in trans-Konfiguration akzeptieren, müssen diese zunächst durch spezifische Isomerasen umgewandelt werden.

Ein weiteres Problem stellen konjugierte Doppelbindungen (-CH=CH-CH=CH-) dar. Diese müssen so reduziert werden, dass nur noch eine Doppelbindung (-CH<sub>2</sub>-CH=CH-CH<sub>2</sub>-) bestehen bleibt, um von den Enzymen erkannt zu werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Energieausbeute">Energieausbeute</h2></div>

<p>Das bei der β-Oxidation gebildete Acetyl-CoA kann entweder im Citrat-Zyklus weiter abgebaut, oder zur Synthese von <a href="Ketok%C3%B6rper" class="mw-redirect" title="Ketokörper">Ketokörpern</a> genutzt werden.

Im Falle des Abbaus entstehen pro Runde der β-Oxidation ein FADH<sub>2</sub> und ein NADH + H<sup>+</sup>, die über die Atmungskette 1,5 bzw. 2,5 ATP liefern. Jedes Acetyl-CoA, das über den Citrat-Zyklus abgebaut wird, ermöglicht zusätzlich die Synthese von 10 ATP.

So können beim vollständigen Abbau eines Moleküls <a href="Palmitins%C3%A4ure" title="Palmitinsäure">Palmitinsäure</a> beispielsweise 106 Moleküle ATP gebildet werden: Palmitinsäure enthält 16 Kohlenstoffatome und wird daher zu insgesamt acht Acetyl-CoA abgebaut, wobei je sieben Moleküle FADH<sub>2</sub> und NADH + H<sup>+</sup> gebildet werden, da der Zyklus sieben Mal durchlaufen wird. Da zur Aktivierung der Fettsäure im Cytosol jedoch ein ATP unter Hydrolyse von zwei energiereichen Verbindungen zu AMP gespalten wurde, ergibt sich netto: 7 × 4 + 8 × 10 - 2 = 106 ATP. Im Vergleich dazu entstehen beim vollständigen Abbau von einem Molekül Glucose nur 32 Moleküle ATP.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="β-Oxidation_in_anderen_Organellen"><span id=".CE.B2-Oxidation_in_anderen_Organellen"></span>β-Oxidation in anderen Organellen</h2></div>

<p>Fettsäuren werden nicht nur in den Mitochondrien abgebaut. Bei Pflanzen und Hefen erfolgt beispielsweise der Abbau von Fettsäuren ausschließlich in den Glyoxysomen bzw. <a href="Peroxisomen" class="mw-redirect" title="Peroxisomen">Peroxisomen</a>.<sup id="cite_ref-Voet_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Voet-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Beim Menschen werden sehr langkettige Fettsäuren (mindestens 22-C-Atome) zunächst in den Peroxisomen zu kürzerkettigen Produkten abgebaut. Auch längerkettige, seltene Fettsäuren (26 bis 28 Kohlenstoffatome mit mehreren Doppelbindungen) werden durch Peroxisomen von Gehirnzellen metabolisiert.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese verkürzten Fettsäuren können dann durch die mitochondriale β-Oxidation wie oben beschrieben metabolisiert werden.

</p><p>Für den Transport langkettiger Fettsäuren in das Peroxisom des Menschen wird statt Carnitin das ALD-Protein genutzt. Falls dieses einen Defekt trägt, führt dies zur Ausprägung einer Krankheit, der <a href="Adrenoleukodystrophie" title="Adrenoleukodystrophie">X-Adrenoleukodystrophie</a>.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Der Abbau der Fettsäuren in Peroxisomen hat gewisse Besonderheiten:<sup id="cite_ref-Voet_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-Voet-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> So oxidiert das erste Enzym die durch Coenzym A-aktivierte Fettsäure direkt mittels Sauerstoff. Dabei entsteht ein <i>trans</i>-Δ<sup>2</sup>-Enoyl-CoA und <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>). Diese Reaktion wird von einer Acyl-CoA-Oxidase (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/1.3.3.6">1.3.3.6</a>) katalysiert und umgeht das Übertragen der Elektronen auf FAD (vgl. oben). H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> wird durch eine <a href="Katalase" title="Katalase">Katalase</a> zu Sauerstoff und Wasser disproportioniert. Außerdem sind die Aktivitäten der beiden folgenden Enzyme (Enoyl-CoA-Hydratase; <small>L</small>-3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase) in <i>einem</i> multifunktionalen Enzym vereinigt. Schließlich spaltet die peroxisomale Thiolase nicht Fettsäuren, deren Kettenlänge kürzer als acht C-Atome ist.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Umgekehrte_β-Oxidation"><span id="Umgekehrte_.CE.B2-Oxidation"></span>Umgekehrte β-Oxidation</h2></div>

<p>Die Umkehrung der β-Oxidation findet in der Natur nicht statt, obwohl es keinen grundsätzlichen Hinderungsgrund gibt. Diese Umkehrung wäre sogar effizienter als die normale <a href="Fetts%C3%A4uresynthese" title="Fettsäuresynthese">Fettsäuresynthese</a> und könnte, in den geeigneten Mikroorganismen realisiert, Biokraftstoffe und Rohstoffe effizient produzieren. Im Modellorganismus <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">E. coli</a></i> gelang dies 2011 der Rice-Universität in Houston und stellt ein Beispiel für erfolgreiches <a href="Bioengineering" title="Bioengineering">Bioengineering</a> dar. Dazu mussten 1. Teilwege für kürzere und längere Ketten dereguliert und zusammengesetzt werden; 2. die konkurrierende Glucosefermentation ausgeschaltet werden; 3. terminierende Enzyme für die gewünschten Produkte (Acyl-CoA-Reductase, Aldehyd-/Alkoholdehydrogenase, Thioesterase) eingefügt/überexprimiert werden und 4. initiierende Enzyme (Thiolasen) für die gewünschten Edukte hinzugefügt werden.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20151220180927/http://www.uniprot.org/uniprot/?query=organism:9606+pathway:436.659"><i>UniProtKB results.</i></a> UniProt, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

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</style><span class="dewiki-iconexternal"><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=https%3A%2F%2Fwww.uniprot.org%2Funiprot%2F%3Fquery%3Dorganism%3A9606%2Bpathway%3A436.659">Original</a></span> am <span style="white-space:nowrap;">20. Dezember 2015</span><span>;</span><span class="Abrufdatum"> abgerufen im Jahr 2015</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3A%CE%92-Oxidation&rft.title=UniProtKB+results&rft.description=UniProtKB+results&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20151220180927%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.uniprot.org%2Funiprot%2F%3Fquery%3Dorganism%3A9606%2Bpathway%3A436.659&rft.publisher=UniProt&rft.source=https://www.uniprot.org/uniprot/?query=organism:9606+pathway:436.659&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Voet-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Voet_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Voet_2-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Donald Voet, Judith G. Voet: <i>Biochemistry.</i> 3. Auflage. Wiley & Sons, 2004, ISBN 0-471-19350-X, S. 927.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Geoffrey Zubay: <i>Biochemie.</i> 4. Auflage. Mcgraw-Hill Professional, 1999, ISBN 3-89028-701-8, S. 488.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Kemp, R. J. Wanders: <i>X-linked adrenoleukodystrophy: very long-chain fatty acid metabolism, ABC half-transporters and the complicated route to treatment.</i> In: <i>Mol Genet Metab.</i> 90 (3) 2007, S. 268–276. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17092750?dopt=Abstract">PMID 17092750</a>, <a href="https://doi.org/10.1016/j.ymgme.2006.10.001" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.ymgme.2006.10.001">doi:10.1016/j.ymgme.2006.10.001</a></span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">H. W. Moser u. a.: <i>X-linked adrenoleukodystrophy.</i> In: <i>Nat Clin Pract Neurol.</i> 3 (3) 2007, S. 140–151. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17342190?dopt=Abstract">PMID 17342190</a>, <a href="https://doi.org/10.1038/ncpneuro0421" class="extiw external" title="doi:10.1038/ncpneuro0421">doi:10.1038/ncpneuro0421</a></span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">C. Dellomonaco, J. M. Clomburg u. a.: <i>Engineered reversal of the β-oxidation cycle for the synthesis of fuels and chemicals.</i> In: <i><a href="Nature" title="Nature">Nature</a>.</i> Band 476, Nummer 7360, August 2011, S. 355–359. <a href="https://doi.org/10.1038/nature10333" class="extiw external" title="doi:10.1038/nature10333">doi:10.1038/nature10333</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21832992?dopt=Abstract">PMID 21832992</a>.</span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: <i>Biochemie.</i> 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.</li>

<li>H. Robert Horton, Laurence A. Moran, K. Gray Scrimgeour, Marc D. Perry, J. David Rawn, Carsten Biele (Übersetzer): <i>Biochemie.</i> 4., aktualisierte Auflage. Pearson Studium, 2008, ISBN 978-3-8273-7312-0, S. 667ff.</li>

<li><a href="Joachim_Rassow" title="Joachim Rassow">Joachim Rassow</a>, Karin Hause, Roland Netzker, Rainer Deutzmann: <i>Duale Reihe – Biochemie.</i> 1. Auflage. Thieme, 2006, ISBN 3-13-125351-7.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Pedro Silva: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://homepage.ufp.pt/pedros/bq/fatty.htm"><i>The chemical logic behind fatty acid metabolism.</i></a> (engl.)</li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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</div>

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